Care este site-ul activ al unei enzime

Reacțiile biochimice din celulele vii sunt catalizate de enzime. Enzimele sunt sintetizate în forma lor inactivă, care ulterior se transformă în forma activă. Activitatea unei enzime este determinată de secvența de aminoacizi a structurii primare. Substraturile se leagă la locul activ al enzimei pentru a accelera în mod specific o anumită reacție chimică. Situl activ al unei enzime cuprinde un situs de legare la substrat și un sit catalitic. Mediul chimic specific, care este dezvoltat de resturile de aminoacizi în situsul activ, determină care substraturi sunt capabile să se lege la enzima.

Acest articol explică,

1. Ce sunt enzimele și cum funcționează acestea
2. Care este site-ul activ al unei enzime
3. Cum se leagă o enzimă și un substrat

Ce sunt enzimele și cum funcționează acestea

O enzimă este o moleculă de proteină care poate acționa ca un catalizator biologic. Moleculele asupra cărora acționează enzimele se numesc substraturi. Diferitele molecule care sunt create prin acțiunea unei enzime pe un anumit substrat sunt numite produse. Enzimele catalizează reacțiile biochimice prin scăderea energiei sale de activare. Cataliza reacției printr-o enzimă crește rata reacției particulare în celulă. Unele enzime sunt capabile să catalizeze aceeași reacție. Ele sunt numite izoenzime. Un set unic de aproximativ 3.000 de enzime sunt programate genetic pentru a fi sintetizate, dând o individualitate unei celule. Altele decât proteinele, moleculele de ARN cum ar fi ribozimele pot acționa și ca enzime. Dacă o enzimă devine defectă, efectul ar fi dezastruos.

Enzimele posedă trei caracteristici caracteristice. Funcția primară a unei enzime este creșterea vitezei unei reacții. În al doilea rând, o enzimă particulară acționează în mod specific pe un anumit substrat, producând un produs. În al treilea rând, enzimele pot fi reglate de la o activitate scăzută la o activitate înaltă și viceversa. Legarea unui substrat la o enzimă, creând produsul prin creșterea ratei de reacție și eliberarea produsului, este prezentată în figura 1.

Figura 1: Acțiunea unei enzime

Activitatea unei enzime depinde în primul rând de secvența de aminoacizi a lanțului proteic. Enzimele sunt sintetizate ca o secvență liniară de aminoacizi numite structura sa primară. Structura primară se îndoaie spontan într-o structură 3D care este compusă din helițe alfa și / sau foi de beta numite structuri secundare. Structura secundară a enzimei se îndoaie din nou într-o structură 3D compactă numită structură terțiară. Structura terțiară a enzimei există în forma sa inactivă.

Polipeptidul sau partea proteică a complexului enzimatic este denumită apoenzima. Forma inactivă a apoenzimului din structura inițială sintetizată este cunoscută ca proenzima sau zymogenul. Mai mulți aminoacizi sunt îndepărtați din zymogen pentru a transforma partea polipeptidică într-o apoenzimă. De cele mai multe ori, apoenzima se combină cu alți compuși numiți cofactori pentru a cataliza o reacție. Combinația dintre apoenzima și cofactor este numită holoenzimă. Se prezintă relația dintre apoenzima, cofactorul și holoenzima figura 2.

Figura 2: Apoenzima, cofactor și holoenzimă

Care este site-ul activ al unei enzime

Situl activ al unei enzime este regiunea în care substraturile specifice se leagă de enzimă, catalizând reacția chimică. Substratul de legare alături de situsul catalitic formează situsul activ al enzimei. Enzima se leagă cu un substrat specific pentru a cataliza o reacție chimică care modifică substratul într-un fel. Substratul are o dimensiune mai mică decât enzima sa. Substratul este perfect orientat în interiorul enzimei de către locul activ. Unul sau mai multe situsuri de legare la substrat pot fi găsite într-o enzimă. Situl catalitic se găsește lângă locul de legare, efectuând cataliza. Acesta este compus din aproximativ doi până la patru aminoacizi implicați în cataliză. Aminoacizii care formează situsul activ sunt localizați în părți distincte ale secvenței de aminoacizi a enzimei. Prin urmare, structura primară a enzimei ar trebui să se orienteze în structura sa 3D, permițând site-ului activ să se unească. Site-ul activ al enzimei, lizozima, este prezentat în figura 3. Substratul, peptidoglican, este prezentat în culoarea neagră.

Figura 3: Site activ al enzimei

Distinct de la locul activ, enzimele conțin buzunare care se leagă de moleculele efectoare, schimbând conformația sau dinamica enzimei. Aceste buzunare sunt cunoscute ca situsuri alosterice care sunt implicate în reglarea alosterică a ratei de reacție a enzimei.

Cum se leagă o enzimă și un substrat

Locul de legare al enzimei se leagă cu substratul într-o manieră specifică substratului. Această legare orientează substratul pentru cataliză. Reziduurile de aminoacizi care sunt localizate în situsul de legare al enzimei pot fi slab acide sau bazice; hidrofil sau hidrofob; și încărcate pozitiv, încărcate negativ sau neutre. Mediul chimic foarte specific creat în cadrul locului de legare determină specificitatea unei enzime. Interacțiunile covalente temporare, cum ar fi forțele van der Waals, interacțiunile hidrofile / hidrofobe sau legăturile de hidrogen sunt formate de situl activ cu substratul. Enzima împreună cu substratul formează complexul enzimă-substrat. 

Legarea substratului de enzima poate avea loc în două mecanisme: model de blocare și cheie și model de inducție indus. model de blocare și cheie afirmă că substratul se potrivește exact cu enzima într-o singură etapă instantanee. Legarea modifică ușor structura enzimei. Numai substraturile corect dimensionate și formate se pot lega cu enzima în modelul "lock-and-key". In timpul indus model de potrivire, forma locului activ al enzimelor se modifică continuu ca răspuns la legarea substratului. Acest lucru explică de ce alte molecule se leagă la locul activ al enzimei. Totuși, această legare dinamică a substratului la o enzimă stabilizează substratul și mărește viteza reacției biochimice. Hexokinaza este o enzimă care își schimbă forma, adaptându-se la formele substraturilor sale, adenin trifosfat și xiloză. Modelul de potrivire indus de hexokinază este prezentat în figura 4.  Punctele de legătură și substraturile sunt prezentate în culori albastre și negre.

Figura 4: Model de inducție de hexokinază

Cataliza unei reacții chimice de către o enzimă poate să apară în mai multe moduri care reduc energia de activare a reacției chimice. În primul rând, enzimele stabilizează starea de tranziție prin crearea unei distribuții complementare a încărcării cu cea a stării de tranziție, scăzând energia sa. În al doilea rând, enzimele promovează o cale alternativă de reacție care conține o a doua stare de tranziție cu o energie mai mică decât cea a stării originale de tranziție. În al treilea rând, enzimele destabilizează starea de bază a substratului.

Concluzie

Enzimele sunt reacții chimice care măresc rata reacțiilor biochimice din celulele vii. Majoritatea enzimelor sunt proteine ​​care sunt sintetizate în structura lor primară. Aceste catene de aminoacizi se îndoaie în structurile lor 3D, producând forma activă a enzimelor. Această pliere creează un buzunar în enzimă numită site activ. Substraturile se leagă în mod specific la locul activ al enzimei, crescând rata reacțiilor biochimice care apar în organism.

Referinţă:
1. "Rolul enzimelor în reacțiile biochimice". Enzime. N.p., n.d. Web. 21 mai 2017. .
2. "Enzime și site-ul activ". Academia Khan. N.p., n.d. Web. 21 mai 2017. .
3. "Site-ul activ al enzimei și specificitatea substratului". 17 noiembrie 2016. Web. 21 mai 2017.

Datorită fotografiei:
1. "Diagrama de potrivire indusă", creată de TimVickers, vectorizat de Fvasconcellos - furnizat de TimVickers (Domeniul Public) prin Wikimedia Commons
2. "Enzime" de Thomas Shafee - Muncă proprie (CC BY 4.0) prin Wikimedia Commons
3. "Structura enzimelor" de Thomas Shafee - Lucrare proprie (CC BY 4.0) prin Wikimedia Commons
4. "Hexokinaza indusa de fit" de Thomas Shafee - Munca proprie (CC BY 4.0) prin Commons Wikimedia